Lactoferrina – O que é
Lactoferrina é uma glicoproteína, e um membro de uma família de transferrina, assim pertencentes a estas proteínas capazes de se ligarem e transferindo os iões Fe
3+.
A
lactoferrina foi isolado pela primeira vez por Sorensen e Sorensen de leite bovino em 1939. Em 1960, foi determinada a ser simultaneamente a proteína de ligação de ferro principal no leite humano por três laboratórios independentes.
Pesquisas posteriores identificaram lactoferrina nas secreções das glândulas exócrinas e em grânulos específicos dos neutrófilos.
Os neutrófilos após a degranulação foram observados para ser a principal fonte de lactoferrina no plasma sanguíneo.
Devido ao aumento na sua concentração durante a maioria das reações inflamatórias e algumas infecções virais, vários autores classificar lactoferrina como uma proteína de fase aguda.
A sua concentração aumenta em todos os fluidos biológicos, mas os níveis mais elevados foram detectados no nidus de inflamação.
Assim, a lactoferrina tem uma grande variedade de funções biológicas, muitos dos quais não parecem estar relacionados com a sua capacidade de fixação de ferro.
Estrutura e propriedades de lactoferrina
Lactoferrina
Lactoferrina é uma glicoproteína com um peso molecular de cerca de 80 kDa, que mostra uma afinidade elevada para o ferro.
A estrutura molecular e sequência de aminoácidos da lactoferrina humana foram descobertos em 1984. Lactoferrina foi então classificado como um membro da família de transferrina, devido à sua identidade de sequência de 60% com soro de transferrina.
Três diferentes isoformas da lactoferrina foram isoladas. Lactoferrina-a é a forma de fixação de ferro, mas não tem atividade ribonuclease.
Por outro lado lactoferrina ß-e-lactoferrina demonstra a atividade da ribonuclease, mas não são capazes de se ligar ferro.
Lactoferrina é composta por uma única cadeia polipeptídica contendo 703 aminoácidos dobradas em dois lóbulos globulares.
Estes lóbulos, também chamado C (carboxi) e N regiões (amino) de terminais, são ligados com uma a-hélice.
Cada lóbulo consiste em dois domínios conhecidos como: C1, C2, N1 e N
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Os domínios de criar um local de fixação de ferro em cada lobo. Moléculas lactoferrina conter (de acordo com a espécie e proteína), variando o número de sítios de glicosilação potencial, sobretudo na superfície da molécula. O mais comum é sacharide manose; cerca de 3% são hexoses e hexosaminas 1%. O grau de glicosilação varia e determina a taxa de resistência a proteases ou a pH muito baixo.
Capacidade de lactoferrina de ferro de ligação é duas vezes maior do que a de transferrina, que pode servir, em alguns casos, como doador de Fe
3+ para iões lactoferrina.
Dois íons férricos podem ser ligados por uma molécula de lactoferrina. Um ião carbonato está sempre ligada por lactoferrina concorrentemente com cada férrico iónica.
Embora essa ligação é muito forte e pode resistir valores de pH de tão baixo como 4, a sua saturação não exceda 10% no total.
Há três formas de lactoferrina de acordo com sua saturação ferro: apolactoferrin (ferro livre), forma monoferric (um íon férrico), e hololactoferrin (liga dois íons Fe
3+).
A estrutura terciária em hololactoferrin e apolactoferrin é diferente.
Quatro resíduos de aminoácidos são mais importantes para o ferro de ligação (histidina, duas vezes por tirosina, e ácido aspártico), enquanto que uma cadeia de arginina é responsável pela ligação do ião carbonato.
Além ferro lactoferrina é capaz de se ligar uma grande quantidade de outros compostos e substâncias, tais como lipopolissacarídeos, heparina, glicosaminoglicanos, DNA, ou iões de metal outros como Al
3+, ga3, Mn3+, CO3 +, Cu2+, Zn2+ etc, no entanto, a sua afinidade para estes outros iões é muito menor. Para além de CO
32, lactoferrina pode ligar uma variedade de outros aniões tais como oxalatos, carboxilatos, e outros.
Desta forma, é possível que a lactoferrina a afetar o metabolismo e distribuição de substâncias diferentes.
A capacidade de manter ferro ligado mesmo a um pH baixo é importante, especialmente em locais de infecção e inflamação em que, devido à atividade metabólica de bactérias, o pH pode cair sob 4,5. Em tal situação, a lactoferrina também se liga de ferro liberado da transferrina, que impede a sua posterior utilização para a proliferação bacteriana.
Lactoferrina demonstrou notável resistência à degradação proteolítica pela tripsina e tripsina-like enzimas. O nível de resistência é proporcional ao grau de saturação de ferro.
Como a Lactoferrina funciona?
Lactoferrina ajuda a regular a absorção de ferro no intestino e entrega de ferro para as células. Parece também para proteger contra a infecção bacteriana, possivelmente através da prevenção do crescimento de bactérias, privando-de nutrientes essenciais ou matando as bactérias, destruindo suas paredes celulares.
A
lactoferrina no leite da mãe é creditado com ajudando a proteger o lactente contra infecções bacterianas. Além disso a infecções bacterianas, lactoferrina parece ser ativos contra as infecções por causas alguns vírus e fungos. Lactoferrina também parece estar envolvida com a regulação da função da medula óssea (mielopoese), e parece ser capaz de aumentar a defesa do organismo (imune) do sistema.
Fontes de lactoferrina no organismo
Expressão lactoferrina pode primeiro ser detectada em duas e quatro células de embriões durante o desenvolvimento embrionário, em seguida, durante toda a fase de blastocisto até o implante.
Lactoferrina não pode ser detectado a partir do momento da implantação até a metade da gestação. Mais tarde, é encontrado em neutrófilos e células epiteliais de formar sistemas de reprodução e digestivo.
Os tipos de células predominantes envolvidos na síntese de lactoferrina são da série mielóide e secretora epitélios. Nos adultos, os níveis mais elevados de lactoferrina estão presentes no leite e colostro.
Ela também é encontrada em secreções mucosas, tais como a maioria de fluido uterino, secreção vaginal, fluido seminal, saliva, bílis, suco pancreático, secreções do intestino delgado, a secreção nasal, e lágrimas.
A produção de
lactoferrina por rins humanos foi descrita por Abrink. Lactoferrina é expressa e segregada ao longo dos túbulos de recolha, e na parte distai dos túbulos pode ser reabsorvido.
Estes resultados mostram que o rim produz lactoferrina de uma maneira altamente ordenada e que apenas uma fração menor desta proteína é segregada para a urina. Portanto, a lactoferrina é pensado para ter funções importantes, tanto a defesa imunológica do trato urinário e no metabolismo do ferro em geral.
Os neutrófilos são uma importante fonte de lactoferrina em adultos. Com efeito, a maioria do plasma lactoferrina origina a partir de neutrófilos.
Lactoferrina é predominantemente armazenado em específicos (secundária) grânulos. No entanto, também pode ser encontrada em grânulos terciárias embora em concentrações significativamente menor.
Lactoferrina está presente no sangue, plasma ou soro em concentrações relativamente baixas.
As diferenças bastante notáveis entre os resultados (variando de 0,02 ug/ml a 1,52 ug/ml no sangue), publicada por estes autores são provavelmente causada pela utilização de diferentes métodos analíticos, o tipo de anticoagulante, as variações na saturação de ferro de lactoferrina, espontâneo de polimerização, e por o intervalo entre a recolha da amostra e análise ou por armazenamento.
As concentrações plasmáticas lactoferrina pode ou não pode estar correlacionada com a contagem de neutrófilos.
Isto depende da extensão da desgranulação e talvez sobre a contribuição de outros órgãos, tais como medula óssea, do endométrio.
Níveis plasmáticos lactoferrina alterar durante a gravidez, e variar também com o ciclo menstrual. A concentração de lactoferrina no o sangue aumenta durante a inflamação, infecção, a ingestão excessiva de ferro, ou o crescimento do tumor.
Regulação da síntese de lactoferrina
A
regulação da síntese de lactoferrina depende do tipo de células que produzem esta proteína. A quantidade de lactoferrina sintetizado na glândula mamaria é controlada pela prolactina, enquanto que a sua produção em tecidos reprodutivos é determinada por estrógenos.
A
síntese de lactoferrina no endométrio é influenciada por estrógenos não só mas também do fator de crescimento epidérmico.
Glândulas exócrinas produzir e secretar a lactoferrina de uma maneira contínua. Em neutrófilos, lactoferrina é sintetizado durante a sua diferenciação (quando se desenvolver em promielócitos mielócitos) e é depois armazenado em grânulos específicos. Neutrófilos maduros deixam de produzir lactoferrina.
Os níveis de lactoferrina pode variar de acordo com o sexo ea idade, embora os resultados de diferentes estudos são inconsistentes.
Níveis de lactoferrina do plasma mudar desde o início da gravidez. Há um aumento progressivo da sua concentração até à semana 29, após o que se estabelece a um nível constante que é maior do que a média (Sykes et ai., 1982).
Há vários fatores que podem causar este aumento: leucocitose associada com a gravidez, o aumento seletivo de lactoferrina em grânulos de neutrófilos, ou outros órgãos, como endométrio, decídua, e glândulas mamárias podem contribuir.
As concentrações séricas lactoferrina foram detectadas como sendo maior na fase proliferativa de um ciclo menstrual do que na fase secretória.
Receptores lactoferrina
As propriedades biológicas da lactoferrina são mediados por receptores específicos na superfície das células alvo. Estes receptores são típicos para cada tipo de célula e podem ser encontrados, por exemplo, em células epiteliais da mucosa, hepatócitos, monócitos, macrófagos, leucócitos polimorfonucleares, linfócitos, trombócitos, fibroblastos e em algumas bactérias como a Staphylococcus aureus ou Pseudomonas hydrophila. Algumas células têm também principais receptores, que lhes permitam ligar não só lactoferrina, mas também de transferrina ou lactoferrinas de outras espécies. Além de clássicos receptores, também existem receptores nucleares que se ligam de leucócitos cmDNA.
Metabolismo lactoferrina
Existem duas maneiras em que a lactoferrina podem ser eliminados a partir do organismo: quer através de endocitose mediada pelo receptor-de células fagocitárias (macrófagos, monócitos, e outras células pertencentes ao sistema reticuloendotelial) com a transferência de ferro subsequente à ferritina ou através de absorção direta pelo fígado.
Endocitose realizada por células de Kupffer, células endoteliais, fígado e hepatócitos contribui para a lactoferrina remoção.
Rins parecem estar envolvidos na remoção de lactoferrina a partir da circulação desde lactoferrina e seus fragmentos, principalmente de origem materna, têm sido encontrados na urina de lactentes.
Funções biológicas da lactoferrina
Metabolismo do ferro e lactoferrina
Embora a influência da lactoferrina no ferro de distribuição em um organismo é implicado pela sua semelhança com a transferrina, tem, portanto, não até agora, sido inequivocamente provado que a lactoferrina desempenha um papel importante no transporte de ferro.
Isto pode ser devido ao fato de que as concentrações plasmáticas de lactoferrina são muito baixos em condições normais. Por outro lado, o nível de lactoferrina aumenta quando a inflamação ocorre.
Em tal troca de ferro um ambiente a partir da transferrina é mais fácil devido ao pH mais baixo, sugerindo que a lactoferrina pode contribuir para a acumulação de ferro local em locais de inflamação.
Lactoferrina tem sido desde há muito conhecido por ser responsável pela hipoferraemia através de ferro livre de ligação e de vaivém lo de volta para macrófagos.
A relação entre a concentração de lactoferrina biliar e do estado do ferro do corpo tenha sido descrita em coelhos.
Um aumento significativo da lactoferrina na bílis foi registado em coelhos anémicos após a perda de sangue aguda, uma observação que pode ser explicado pela mobilização de ferro armazenado no fígado.
Em contraste, os coelhos para que o ferro foi administrado, mesmo em doses baixas, mostraram inibição da secreção de lactoferrina na bílis. Assim, a lactoferrina pode ter uma função de controlo em situações em que quantidades crescentes de ferro são libertadas a partir dos seus depósitos.
Uma relação semelhante entre a lactoferrina a partir da secreção duodenal e metabolismo do ferro foi encontrada nos seres humanos.
A
lactoferrina do leite humano parece afetar a absorção intestinal de ferro em bebês, mas isso depende de os organismos precisam de ferro. Receptores específicos (SI-LRF), presentes nos enterócitos, mediar a ligação de lactoferrina. Depois de lactoferrina é vinculado ao enterócito, 90% do que é degradada e os íons Fe3+ de são liberados. Os restantes 10% intacto é transportado através da membrana celular.
A falta de ferro intracelular pode evocar aumento da expressão de receptores específicos na superfície dos enterócitos e absorção assim elevado de lactoferrina-bound ferro.
Crianças amamentadas têm demonstrado acessibilidade melhor ferro do que os bebês na fórmula. Contador para isso, algumas pesquisas não consegue identificar um efeito positivo da lactoferrina na absorção do ferro no intestino. Com efeito, um possível efeito supressivo de lactoferrina sobre a absorção é descrito porque maior absorção de ferro tem sido relatada em lactentes alimentados com leite lactoferrina livre de humano.
Mesmo que a lactoferrina não jogar o papel mais importante no metabolismo do ferro, a sua capacidade de ligação de íons Fe3+ tem uma influência significativa em muitas de suas outras propriedades biológicas.
A atividade antimicrobiana
Lactoferrina é considerada como sendo uma parte do sistema imune inato. Ao mesmo tempo, lactoferrina também toma parte em reações imunes específicas, mas de uma maneira indireta.
Devido à sua posição estratégica na superfície da mucosa lactoferrina representa um dos sistemas de primeira defesa contra agentes microbianos que invadem o organismo principalmente através de mucosas.
Lactoferrina afeta o crescimento e proliferação de uma variedade de agentes infecciosos, incluindo bactérias tanto gram-positivas e negativas, vírus, protozoários, fungos.
Atividade antibacteriana
A sua capacidade para se ligar ferro livre, que é um dos elementos essenciais para o crescimento de bactérias, é responsável pelo efeito bacteriostático de lactoferrina.
A falta de ferro inibe o crescimento de ferro-dependentes bactérias tais como E. coli. Em contraste, a lactoferrina pode servir como doador de ferro, e desta forma apoiar o crescimento de certas bactérias com menor ferro exige tais como Lactobacillus sp. ou Bifidobacterium sp, geralmente considerado como benéfico.
No entanto, algumas bactérias são capazes de se adaptar às novas condições e sideróforos de liberação (compostos quelantes de ferro de origem bacteriana), que competem com lactoferrina para Fe3+ íons.
Alguns outros tipos de bactérias, incluindo família Neisseriaceae, adaptar a novas condições expressando receptores específicos capazes de lactoferrina de ligação, e para provocar alterações na estrutura terciária da molécula de lactoferrina levando a ferro dissociação.
Mesmo efeito um bactericida de lactoferrina tem sido descrita. Esta atividade bactericida não é o ferro-dependente e pode ser mediada através de mais de uma via.
Receptores para a região N-terminal da lactoferrina foram descobertos na superfície de alguns microrganismos. A ligação de lactoferrina a estes receptores induz a morte celular em bactérias Gram-negativas, devido a uma ruptura na parede da célula. A subsequente libertação de lipopolissacarídeo (LPS) leva a permeabilidade diminuída e uma maior sensibilidade a lisozima e outros agentes antimicrobianos.
LPS podem ser eliminados, mesmo sem o contacto direto da lactoferrina com a superfície da célula.
A atividade bactericida que afeta bactérias Gram-positivas é mediada por interações eletrostáticas entre a camada de lípido carregado negativamente eo carregado positivamente superfície lactoferrina que causam alterações na permeabilidade da membrana.
Foi descoberto que lactoferricin, um péptido catiónico gerado pela digestão de pepsina da lactoferrina, tem mais atividade bactericida potente do que a proteína nativa.
Existem duas formas atualmente conhecidos: lactoferricin H (derivado de lactoferrina humana) e lactoferricin B (de origem bovina).
Como resultado da fusão de grânulos secundários com fagossomos, lactoferrina torna-se um prestador de ferro para a catálise da produção de radicais livres e, assim, aumenta a atividade intracelular bactericida de neutrófilos.
In vitro lactoferrina é capaz de prevenir a formação de biofilme Pseudomonas aeruginosa. A falta de ferro no meio ambiente obriga as bactérias para se mover.
Por conseguinte, eles não podem aderir a superfícies.
Lactoferrina pode contribuir para a defesa contra a invasão de bactérias facultativas intracelulares em células alvo através da ligação ambos os glycoaminoglycans da membrana celular e invasins bacterianas, que impede a adesão às células alvo patogênico. Esta capacidade foi relatada pela primeira vez contra enteroinvasivos E. coli HB 101 e mais tarde também contra Yersinia enterocolica, Yersinia pseudotuberculosis, Listeria monocytogenes, Streptococcus pyogenes e Staphylococcus aureus.
A atividade proteolítica da lactoferrina é considerado para inibir o crescimento de certas bactérias, tais como Shigella flexneri ou E. coli enteropatogênica através degradar proteínas necessárias para a colonização.
No entanto, este pode ser desativado por inibidores de protease de serina.
A atividade antiviral
Lactoferrina é capaz de DNA determinado de ligação e os vírus de RNA. No entanto, sua principal contribuição para a defesa antiviral consiste na sua ligação com os glicosaminoglicanos da membrana celular.
Desta maneira a lactoferrina impede que os vírus de entrar nas células e infecção é parado numa fase precoce. Tal mecanismo tem sido demonstrado como sendo eficaz contra o vírus Herpes simplex, citomegalovírus e o vírus da imunodeficiência humana, respectivamente.
Atividade antiparasitária
Lactoferrina atua contra parasitas de várias maneiras. Por exemplo, a infectividade do Toxoplasma gondii e stiedai Eimeria esporozoítos é reduzida após a sua incubação com lactoferricin B.
Acredita-se que violações lactoferricin integridade da membrana parasitária causando alterações posteriores, em interações entre o hospedeiro eo parasita.
A competição para o ferro entre o parasita e lactoferrina é a base da sua atividade antiparasítica contra Pneumocystis carinii. Em contraste, cerca de parasitas, tais como Tritrichomonas feto são capazes de utilizar a lactoferrina como um doador de iões férrico.
Lactoferrina e de defesa do hospedeiro
Devido às suas propriedades de ligação de ferro e interações com as células-alvo e moléculas, lactoferrina pode tanto positiva como negativamente influenciar células do sistema imune e células envolvidas na reação de inflamação. Em uma forma, lactoferrina pode suportar a proliferação, diferenciação e ativação de células do sistema imune e reforçar a resposta imunológica. Por outro lado, lactoferrina atua como um fator anti-inflamatório.
Graças à sua atividade antimicrobiana e capacidade de componentes de ligação de paredes celulares bacterianas (LPS) ou os seus receptores, lactoferrina pode prevenir o desenvolvimento de inflamação e subsequente dano tecidual causado pela libertação de citoquinas pró-inflamatórias e espécies reativas de oxigênio.
O efeito protetor de lactoferrina manifesta-se em uma produção reduzida de cerca de citocinas pró-inflamatórias, tais como o fator de necrose tumoral (TNFa) ou interleucinas IL-1ß e IL-6.
Um aumento da quantidade de anti-inflamatório interleucina IL-10 também tem sido relatado em vários casos.
O ferro é essencial como um catalisador para a produção de espécies reativas de oxigênio. Portanto, a lactoferrina pode diminuir a influência nociva de espécies reativas de oxigênio produzidas por leucócitos nos locais de inflamação.
Há opiniões contraditórias quanto à influência da lactoferrina na proliferação de linfócitos.
Lactoferrina e crescimento do tumor
O caráter protetor da lactoferrina tem em diversas ocasiões foi demonstrada em tumores induzidos quimicamente em roedores de laboratório.
Lactoferrina foi relatada mesmo para inibir o desenvolvimento de metástases experimentais em ratinhos.
A lactoferrina é capaz de deter o crescimento de células de carcinoma da glândula mamária entre o G1 e S estágio.
Tal efeito negativo sobre a proliferação celular pode ser atribuída à expressão alterada ou atividade de proteínas reguladoras.
A lactoferrina-dependente, a estimulação mediada por citocinas de atividade de células NK e os linfócitos CD4+ e CD8+, representa um fator importante na defesa contra o crescimento do tumor.
Há um aumento do número de estas células tanto no sangue e do tecido linfático, após a administração oral de lactoferrina.
As concentrações menores de lactoferrina (10 ug/ml) estimulam a citólise de células tumorais, ao passo que a citólise parece ser dependente do fenótipo de células em concentrações mais elevadas (100 ug/ml).
Doses muito elevadas pode reduzir a atividade de células NK. O resultado da lactoferrina influência sobre as células tumorais é igual à soma da ativação das células NK e sensibilidade das células alvo para a lise.
Lactoferrina mediada inibição do crescimento do tumor pode estar relacionado com a apoptose destas células induzidas pela ativação da via de sinalização Fas.
No entanto, o mecanismo exato desta função não foi descoberto até agora.
Lactoferrina ea proliferação e diferenciação celular
No passado, a lactoferrina foi pensado para suportar graças a proliferação celular para a sua capacidade de transporte de ferro nas células. No entanto, lactoferrina mais tarde foi provado para atuar como um ativador do fator de crescimento. O efeito da lactoferrina sozinho em células epiteliais do intestino delgado, é mais potente do que a do fator de crescimento epidérmico. Lactoferrina sozinho (sem a presença de quaisquer outras citocinas e fatores)
é capaz de estimular a proliferação de células do endométrio do estroma. Lactoferrina também tem sido identificada como um fator de transcrição.
Ele é capaz de penetrar em uma célula e ativar a transcrição de seqüências específicas de DNA.
Lactoferrina tem sido identificada como um fator que afeta anabolizante osteócitos. Lactoferrina estimula a proliferação de osteoblastos, aumenta a incorporação de timidina em osteócitos, e reduz a apoptose das osteoblastos por 50-70%. Um efeito similar também foi registrado em condrócitos.
Lactoferrina reduz ou inibe a osteoclastogênese mesmo de um modo dependente da concentração. Por outro lado, lactoferrina não mostra nenhuma influência sobre a reabsorção óssea realizada pelos osteoclastos maduros.
Além da influência direta, lactoferrina pode afetar as células ósseas, através da inibição de citocinas, tais como osteolíticas TNFa ou IL-1ß, cujos níveis subir durante a inflamação. Assim, a lactoferrina contribui para a estabilização do tecido ósseo.
Devido a estas propriedades acima mencionadas, lactoferrina pode ser potencialmente úteis no tratamento de doenças tais como a osteoporose no futuro.
A atividade enzimática de ribonuclease A
A semelhança notável em alguns motivos entre a lactoferrina e A ribonuclease foi revelado e lactoferrina é, de fato, capaz de hidrólise de RNA. A atividade da ribonuclease varia dependendo do tipo de RNA. mRNA é a mais sensível à lactoferrina, enquanto que tRNA é o mínimo. As isoformas não-ferro de ligação de lactoferrina parecem ser responsáveis pela degradação de ARN
Lactoferrina em diferentes espécies
Como mencionado, foi descoberto lactoferrina primeiro em bovinos e mais tarde no leite humano. Maior parte da investigação foi efetuada no campo humano, seguida por trabalho sobre o leite bovino.
Em outras espécies animais, informações sobre os níveis de lactoferrina é muito escassa. Os métodos diferentes têm sido utilizados para detectar qualquer ou mesmo medir a lactoferrina.
As relações entre as concentrações de lactoferrina e de gênero, idade ou processos inflamatórios têm sido examinadas, com resultados contraditórios.
As concentrações lactoferrina no sangue humano adulto foram relatados para estar no intervalo de 0,02-1,52 g/ml dependendo do método utilizado. Human lactoferrina venosa plasma, colostro e leite concentrações foram determinadas como sendo 0,12 mg/ml, 3,1-6,7 mg/ml, e 1,0-3,2 mg/ml, respectivamente
Uma gama bastante larga de concentrações lactoferrina foi determinada no leite bovino saudável. Os valores variam de 1,15 ug/ml, para 485,63 mg/ml no leite de animais saudáveis.
A lactoferrina mostrou-se significativamente associada com o estágio de lactação (r = 0,557) e produção diária de leite (r = -0,472). A sua concentração aumentada várias vezes (mesmo a 100 mg/ml) durante a involução da glândula mamaria.
Os níveis de lactoferrina no colostro de égua, no soro de recém-nascidos, e em três potros dia de idade foram também medidos. Os resultados obtidos foram 21,7 ug/ml, 0,249 ug/ml, e 0,445 ug/ml, respectivamente (Barton et al., 2006). A média de leite concentração lactoferrina foi relatada como sendo 0,229 ± 0,135 mg/ml no camelo.
Anteriormente, pensava-se que o leite canino não continha qualquer lactoferrina. No entanto, em 2007, Berlov et al. conseguiu detectar a lactoferrina no leite canino.
A concentração foi inferior (40 ug/ml) do que no leite humano.
Lactoferrina – Resumo
A
lactoferrina é uma proteína encontrada no leite de vaca e leite humano.
O colostro, primeiro leite produzido após o bebê nasce, contém altos níveis de lactoferrina, cerca de sete vezes a quantidade encontrada no leite produzido mais tarde.
Lactoferrina também é encontrada em fluidos no olho, trato nariz, respiratória, intestino, e noutros locais. As pessoas usam a lactoferrina como a medicina.
Algumas pessoas se preocupam sobre a obtenção de doença da vaca louca do medicamento lactoferrina de vacas, mas este risco é geralmente considerada muito pequena. Além disso, a maioria medicamento lactoferrina humana é tomada a partir de arroz especialmente concebido.
Lactoferrina é utilizado para tratar estômago e úlceras intestinais, diarreia, e hepatite C.
É também utilizado como um antioxidante e para proteger contra bacterianas e infecções virais. Outras utilizações incluem a estimulação do sistema imunitário, a prevenção de danos de tecidos relacionada com o envelhecimento, promovendo saudáveis bactérias intestinais, impedindo o cancro, e regulando a maneira como o corpo processa de ferro.
Alguns pesquisadores sugerem que a lactoferrina pode desempenhar um papel na resolução de problemas de saúde globais, tais como deficiência de ferro e diarréia grave. Na agricultura industrial, a lactoferrina é usado para matar as bactérias durante o processamento de carne.
Fonte: www.vri.cz/www.advance-health.
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