{"id":146526,"date":"2020-01-02T16:22:48","date_gmt":"2020-01-02T18:22:48","guid":{"rendered":"https:\/\/lab.fabricadelandings.com.br\/portalsaofrancisconovo\/?p=146526"},"modified":"2020-01-03T11:08:28","modified_gmt":"2020-01-03T13:08:28","slug":"mioglobina","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/lab.fabricadelandings.com.br\/portalsaofrancisconovo\/ciencias-da-natureza\/biologia\/mioglobina","title":{"rendered":"Mioglobina"},"content":{"rendered":"

Defini\u00e7\u00e3o<\/strong><\/p>\n

A Mioglobina <\/strong>\u00e9 uma uma hemoprote\u00edna que recebe oxig\u00eanio da hemoglobina e armazena nas c\u00e9lulas musculares at\u00e9 a necessidade<\/p>\n

Mioglobina, uma prote\u00edna que cont\u00e9m ferro no m\u00fasculo, semelhante \u00e0 hemoglobina, que recebe oxig\u00eanio dos gl\u00f3bulos vermelhos e o transporta para as mitoc\u00f4ndrias das c\u00e9lulas musculares, onde o oxig\u00eanio \u00e9 usado na respira\u00e7\u00e3o celular para produzir energia<\/p>\n

\u00c9 estruturalmente semelhante a uma subunidade da hemoglobina.<\/p>\n

O que \u00e9<\/strong><\/p>\n

A mioglobina \u00e9 um pigmento vermelho, contendo ferro, presente nas c\u00e9lulas musculares dos animais.<\/p>\n

\u00c9 uma prote\u00edna globular de cadeia \u00fanica, sol\u00favel em \u00e1gua, formada por 153 amino\u00e1cidos, com um grupo prot\u00e9tico contendo ferro no centro.<\/p>\n

Embora tenha uma estrutura semelhante \u00e0 da hemoglobina, mostra um n\u00edvel mais alto de afinidade com o oxig\u00eanio do que a hemoglobina.<\/p>\n

A import\u00e2ncia fisiol\u00f3gica da mioglobina \u00e9 atribu\u00edda principalmente \u00e0 sua capacidade de liga\u00e7\u00e3o ao oxig\u00eanio.<\/p>\n

A mioglobina \u00e9 geralmente encontrada em abund\u00e2ncia nos m\u00fasculos card\u00edacos e esquel\u00e9ticos adaptados \u00e0s atividades de resist\u00eancia. Esses m\u00fasculos de alta resist\u00eancia s\u00e3o chamados de “m\u00fasculos vermelhos”.<\/p>\n

A mioglobina nesses m\u00fasculos vermelhos se liga \u00e0s mol\u00e9culas de oxig\u00eanio e forma a oximioglobina, que atua como o local de emerg\u00eancia para armazenamento de oxig\u00eanio no organismo.<\/p>\n

O oxig\u00eanio geralmente \u00e9 liberado quando o corpo est\u00e1 em um estado de priva\u00e7\u00e3o de oxig\u00eanio. Isso acontece durante exerc\u00edcios extenuantes ou f\u00edsicos, quando o oxig\u00eanio fornecido pelo sangue por si s\u00f3 n\u00e3o atende \u00e0s demandas do corpo.<\/p>\n

A distribui\u00e7\u00e3o dos m\u00fasculos vermelhos tamb\u00e9m \u00e9 alta em mam\u00edferos de mergulho, como baleias e golfinhos.<\/p>\n

O n\u00edvel mais alto de mioglobina armazenada nesses m\u00fasculos permite que esses animais armazenem mais oxig\u00eanio para que possam permanecer debaixo d’\u00e1gua por longos per\u00edodos.<\/p>\n

Os n\u00edveis de mioglobina tamb\u00e9m s\u00e3o elevados nos m\u00fasculos de aves aqu\u00e1ticas e pinguins.<\/p>\n

Nos seres humanos, a mioglobina \u00e9 usada como um importante marcador bioqu\u00edmico para o diagn\u00f3stico de infarto do mioc\u00e1rdio ou ataque card\u00edaco.<\/p>\n

\u00c9 encontrado em abund\u00e2ncia nos m\u00fasculos card\u00edacos, portanto, qualquer dano nos m\u00fasculos do cora\u00e7\u00e3o libera grandes quantidades de mioglobina na corrente sangu\u00ednea. Os testes de mioglobina s\u00e3o, portanto, realizados em pessoas que mostram os sintomas de ataque card\u00edaco.<\/p>\n

Os n\u00edveis no sangue aumentam de 2 a 3 horas ap\u00f3s um ataque card\u00edaco e atingem seu pico em 8 a 12 horas. No entanto, geralmente volta ao normal ap\u00f3s cerca de 24 horas da les\u00e3o, portanto, n\u00e3o pode ser usado para avalia\u00e7\u00e3o em pacientes nos quais os sintomas persistem h\u00e1 mais de um dia.<\/p>\n

Danos graves nos tecidos musculares podem levar a uma condi\u00e7\u00e3o chamada rabdomi\u00f3lise e podem resultar em insufici\u00eancia renal aguda. Em grandes quantidades, a mioglobina pode ser t\u00f3xica para o epit\u00e9lio tubular do rim.<\/p>\n

Causa graves danos ao epit\u00e9lio renal quando o sangue \u00e9 filtrado atrav\u00e9s deles. Essa condi\u00e7\u00e3o geralmente ocorre em v\u00edtimas de les\u00f5es f\u00edsicas agudas, como no caso de terremotos ou explos\u00f5es de bombas.<\/p>\n

Mioglobina – Prote\u00edna<\/strong><\/p>\n

Mioglobina, uma prote\u00edna encontrada nas c\u00e9lulas musculares dos animais. Funciona como uma unidade de armazenamento de oxig\u00eanio, fornecendo oxig\u00eanio aos m\u00fasculos que trabalham. Mam\u00edferos de mergulho, como focas e baleias, s\u00e3o capazes de permanecer submersos por longos per\u00edodos, porque possuem maiores quantidades de mioglobina em seus m\u00fasculos do que outros animais.<\/p>\n

Existe uma similaridade qu\u00edmica pr\u00f3xima entre mioglobina e hemoglobina, a prote\u00edna de liga\u00e7\u00e3o de oxig\u00eanio dos gl\u00f3bulos vermelhos. Ambas as prote\u00ednas cont\u00eam um constituinte molecular chamado heme, que lhes permite combinar reversivelmente com oxig\u00eanio. O grupo heme, que cont\u00e9m ferro, confere uma cor marrom-avermelhada \u00e0s prote\u00ednas.<\/p>\n

A liga\u00e7\u00e3o entre oxig\u00eanio e hemoglobina \u00e9 mais complexa do que entre oxig\u00eanio e mioglobina e \u00e9 respons\u00e1vel pela dupla capacidade da hemoglobina em transportar oxig\u00eanio e armazen\u00e1-lo.<\/p>\n

Em contato com o sangue venoso, o oxig\u00eanio combina mais facilmente com a mioglobina do que com a hemoglobina, favorecendo a transfer\u00eancia de oxig\u00eanio do sangue para as c\u00e9lulas musculares. Assim, \u00e9 fornecido o oxig\u00eanio que o m\u00fasculo que trabalha para as rea\u00e7\u00f5es bioqu\u00edmicas produtoras de energia.<\/p>\n

A mioglobina foi obtida na forma cristalina pura de v\u00e1rias fontes. Tem um peso molecular de 16.700, cerca de um quarto do peso da hemoglobina. Embora a por\u00e7\u00e3o heme de todas as mioglobinas seja a mesma, as por\u00e7\u00f5es de prote\u00ednas variam consideravelmente entre as esp\u00e9cies.<\/p>\n

A mioglobina tem sido de grande import\u00e2ncia na elucida\u00e7\u00e3o da estrutura proteica.<\/p>\n

Em 1962, uma parte do Pr\u00eamio Nobel de Qu\u00edmica foi concedida a John C. Kendrew pelo trabalho, utilizando a t\u00e9cnica de difra\u00e7\u00e3o de raios X, que permitiu a constru\u00e7\u00e3o de um modelo tridimensional de mioglobina cristalina de esperma e baleia.<\/p>\n

O que \u00e9 mioglobin\u00faria?<\/strong><\/p>\n

Mioglobin\u00faria descreve uma condi\u00e7\u00e3o na qual uma prote\u00edna conhecida como mioglobina est\u00e1 presente na urina. A mioglobina transporta oxig\u00eanio para os m\u00fasculos esquel\u00e9ticos e card\u00edacos, a fim de manter suas fun\u00e7\u00f5es normais.<\/p>\n

Quando ocorre rabdomi\u00f3lise ou destrui\u00e7\u00e3o muscular, a mioglobina \u00e9 geralmente liberada na corrente sangu\u00ednea. \u00c9 ent\u00e3o filtrada pelos rins e excretada na urina.<\/p>\n

A mioglobin\u00faria geralmente ocorre em pacientes traumatizados que sofrem les\u00f5es por esmagamento e indiv\u00edduos que realizam exerc\u00edcios f\u00edsicos pesados.<\/p>\n

Os atletas correm o risco de les\u00f5es musculares devido a uma combina\u00e7\u00e3o de fatores como desidrata\u00e7\u00e3o, treinamento inadequado e exaust\u00e3o pelo calor. Em crian\u00e7as, infec\u00e7\u00f5es virais como a gripe podem levar a rabdomi\u00f3lise e mioglobin\u00faria.<\/p>\n

Outras condi\u00e7\u00f5es associadas \u00e0 mioglobin\u00faria incluem defici\u00eancia de pot\u00e1ssio, doen\u00e7a metab\u00f3lica como defici\u00eancia de fosfofructoquinase e doen\u00e7a muscular heredit\u00e1ria, como a doen\u00e7a de McArdle. Alguns suplementos alimentares, abuso de drogas e medicamentos prescritos tamb\u00e9m podem estar implicados na mioglobin\u00faria.<\/p>\n

Os sintomas geralmente apresentados pelos pacientes que sofrem de rabdomi\u00f3lise s\u00e3o dores musculares e fraqueza muscular, que geralmente resultam em dificuldade de movimenta\u00e7\u00e3o.<\/p>\n

O teste de laborat\u00f3rio para detectar mioglobin\u00faria, chamado mioglobina na urina, envolve o exame de uma amostra da urina do paciente. A cor da urina pode ficar mais escura devido \u00e0 presen\u00e7a de mioglobina.<\/p>\n

Uma vez que pacientes com trauma e aqueles com poss\u00edveis les\u00f5es musculares s\u00e3o avaliados quanto \u00e0 mioglobin\u00faria, eles geralmente s\u00e3o tratados prontamente para evitar o aparecimento de complica\u00e7\u00f5es.<\/p>\n

Uma complica\u00e7\u00e3o grave da mioglobin\u00faria \u00e9 a les\u00e3o renal aguda, na qual um paciente sofre diminui\u00e7\u00e3o ou perda repentina da fun\u00e7\u00e3o renal.<\/p>\n

Isso geralmente ocorre quando a mioglobina forma dep\u00f3sitos nas c\u00e9lulas dos rins e causa obstru\u00e7\u00e3o ou dano t\u00f3xico \u00e0 \u00e1rea. Pacientes com les\u00e3o renal aguda geralmente apresentam confus\u00e3o, diminui\u00e7\u00e3o da mic\u00e7\u00e3o, incha\u00e7o em v\u00e1rias partes do corpo e sangramento. Outras complica\u00e7\u00f5es s\u00e3o hipercalemia, que \u00e9 o aumento de pot\u00e1ssio no sangue, e hipocalcemia, que \u00e9 a diminui\u00e7\u00e3o dos n\u00edveis de c\u00e1lcio no sangue.<\/p>\n

Um exame de sangue chamado teste de creatina quinase (CK) tamb\u00e9m pode ser usado para avaliar pacientes quanto a danos musculares. A creatina quinase \u00e9 uma prote\u00edna tamb\u00e9m presente no c\u00e9rebro, cora\u00e7\u00e3o e m\u00fasculos esquel\u00e9ticos, e seus n\u00edveis geralmente aumentam quando ocorre les\u00e3o muscular. Pacientes com mioglobina na urina ou n\u00edveis elevados de CK no sangue s\u00e3o frequentemente admitidos para tratamento.<\/p>\n

Um l\u00edquido intravenoso (IV) \u00e9 frequentemente administrado para reidratar pacientes, e o bicarbonato de s\u00f3dio pode ser adicionado para tornar a urina alcalina.<\/p>\n

Outros medicamentos tamb\u00e9m podem ser administrados para melhorar a mic\u00e7\u00e3o.<\/p>\n

Resumo<\/strong><\/p>\n

A mioglobina \u00e9 uma hemoprote\u00edna citoplasm\u00e1tica, expressa apenas em mi\u00f3citos card\u00edacos e fibras musculares esquel\u00e9ticas oxidativas, que se liga de maneira revers\u00edvel ao O<\/strong>2<\/strong><\/sub> por seu res\u00edduo heme, um complexo anel de porfirina: <\/strong>\u00edon ferro.<\/p>\n

Desde a descoberta inicial de sua estrutura, h\u00e1 mais de 40 anos, um amplo trabalho de muitos pesquisadores contribuiu de maneira importante para nosso entendimento de sua fun\u00e7\u00e3o e regulamenta\u00e7\u00e3o.<\/p>\n

Funcionalmente, a mioglobina<\/strong> \u00e9 bem aceita como uma prote\u00edna de armazenamento de O2<\/sub> no m\u00fasculo, capaz de liberar O2<\/sub> durante per\u00edodos de hip\u00f3xia ou an\u00f3xia.<\/p>\n

Pensa-se tamb\u00e9m que a mioglobina amortece a concentra\u00e7\u00e3o intracelular de O2<\/sub> quando a atividade muscular aumenta e facilita a difus\u00e3o intracelular de O2<\/sub>, fornecendo um caminho paralelo que aumenta a difus\u00e3o simples de O2<\/sub> dissolvido.<\/p>\n

O uso de direcionamento g\u00eanico e outras t\u00e9cnicas de biologia molecular revelou importantes novas informa\u00e7\u00f5es sobre a regula\u00e7\u00e3o do desenvolvimento e ambiental da mioglobina e forneceu fun\u00e7\u00f5es adicionais para essa hemoprote\u00edna, como a elimina\u00e7\u00e3o de \u00f3xido n\u00edtrico e esp\u00e9cies reativas de O2<\/sub>.<\/p>\n

Essas descobertas recentes, juntamente com tecnologias emergentes adicionais e a descoberta de outras globinas de tecidos, fornecem uma estrutura para abordar novas quest\u00f5es sobre mioglobina e reajustar as antigas.<\/p>\n

Estrutura da mioglobina<\/strong><\/p>\n

A estrutura da mioglobina (Figura 1) \u00e9 semelhante \u00e0 estrutura de uma das subunidades \u00df da hemoglobina.<\/p>\n

Mioglobina e hemoglobina fazem parte da fam\u00edlia das globinas; uma fam\u00edlia de polipept\u00eddeos globulares contendo heme com oito a-h\u00e9lices em suas dobras de prote\u00ednas.<\/p>\n

A mioglobina cont\u00e9m apenas uma subunidade da globina, enquanto a hemoglobina possui quatro subunidades.<\/p>\n

O grupo heme contendo ferro (Fe) permite que a mioglobina se ligue reversivelmente ao O2<\/sub> (Figura 1). O heme \u00e9 um grande anel de porfirina arom\u00e1tica com quatro nitrog\u00eanios de pirrol ligados a um \u00edon ferroso (Fe (II)) no centro (Figura 1C).<\/p>\n

Os nitrog\u00eanios do anel de porfirina e de um imidazol de histidina servem como igandos para o Fe (II) centro de metal.<\/p>\n

O heme Fe est\u00e1 ligado ao polipept\u00eddeo da mioglobina atrav\u00e9s do res\u00edduo proximal da histidina.<\/p>\n

O \u00edon de ferro possui seis locais de coordena\u00e7\u00e3o:<\/strong> quatro locais equitoriais s\u00e3o ocupados por nitrog\u00eanio pirol\u00e9ico do heme, e um local axial \u00e9 ocupado por um res\u00edduo proximal da histidina.<\/p>\n

O restante est\u00e1 dispon\u00edvel um local de coordena\u00e7\u00e3o axial para a liga\u00e7\u00e3o de uma mol\u00e9cula de O2<\/sub> (Figura 1A-C).<\/p>\n

\"\"<\/p>\n

Figura 1<\/strong>. Estrutura da mioglobina. Esta \u00e9 uma representa\u00e7\u00e3o em fita da prote\u00edna da mioglobina de mam\u00edfero (cinza, c\u00f3digo PDB 1a6m).<\/p>\n

O grupo heme, mostrado na representa\u00e7\u00e3o do bast\u00e3o (tan) com o Fe mostrado como uma esfera laranja, vinculado a uma mol\u00e9cula de O2<\/sub> (bola e bast\u00e3o vermelhos). A inser\u00e7\u00e3o A mostra uma vis\u00e3o ampliada do heme ligado ao O2<\/sub>.<\/p>\n

A inser\u00e7\u00e3o B ilustra o heme desoxigenado (c\u00f3digo PDB 1a6n). O histidina imidazol proximal ligado ao Fe \u00e9 mostrado na parte inferior das inser\u00e7\u00f5es A e B.<\/p>\n

A inser\u00e7\u00e3o C mostra liga\u00e7\u00e3o revers\u00edvel de O2<\/sub> \u00e0 estrutura esquel\u00e9tica do grupo prot\u00e9tico heme.<\/p>\n

Este grupo consiste em quatro \u00e1tomos centrais de doadores de nitrog\u00eanio ligados ao ferro (II).<\/p>\n

O anel de porfirina cont\u00e9m quatro nitrog\u00eanios de pirrol ligados a um centro de \u00edons ferrosos (Fe (II)).<\/p>\n

Existem seis locais de coordena\u00e7\u00e3o no \u00edon Fe (II); quatro s\u00e3o ocupados pelos nitrog\u00eanio do pirrol, um \u00e9 ocupado pela histidina proximal e o local final tem a capacidade de se ligar de forma revers\u00edvel a uma mol\u00e9cula de O2<\/sub>.<\/p>\n

Fonte:<\/strong> www.biochemden.com\/www.definitions.net\/chem.libretexts.org\/www.wisegeek.org\/labtestsonline.org\/jeb.biologists.org\/www.ncbi.nlm.nih.gov\/www.urmc.rochester.edu<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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